糖份子个人的繁琐性和大多数N-glycoproteins低表述平行这让对N-glycosylation成分的定性分析的描诉极其难度。在检侧低丰度的N糖基化表达血清或肽段时，中间夹杂很多未表达的血清肽断，这很简易 将低丰度的糖基化表达血清肽段的警报遮掩。凝素亲和法是近年来糖血清质组学中选用很广泛的分离处理聚集的方式。凝集素（lectin）也是类糖配合血清质，能专情识别图片指定异常成分的单糖或聚糖中指定的糖基编码序列而与之配合，鸟卵与糖链不可逆转非共价配合，糖血清或糖肽被凝集素猎取然后，一般来说用指定的单糖借助价格竞争配合凝集素将糖血清或糖肽洗刷下面。 核苷酸质经过酶解后借助凝集素（lectin）聚集N-糖基化肽段，那么用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中切去接触在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该正确处理倒致Asn原子量增多2.9890Da。第四用高计算精度LC-MS质谱仪检侧脱糖后的肽段，经过检索系统数据显示库，核实脱糖后原子量各自基础理论原子量的变迁和糖基化绘制肽段的回文序列，而肯定该核苷酸质的N-糖基化位点。N-糖基化位点肯定时候，再借助label-free的远离对其进行参考值研究分析。

• 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析
  
  
• 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
• 03高通量，高分辨
  
  

• 01
  不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析
  
  
• 02
  筛选候选糖蛋白标志物
  
  
  
  

样本类型	常规送样量
植物叶片	湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等	湿重≥5g
细胞样品	细胞量湿重≥5*10^7
组织样品	人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品	血清、血浆体积≥200μl，脑脊液≥500μl，尿液≥1000μl

1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031